https://scholar.dgist.ac.kr/handle/20.500.11750/11737 2026-04-04T13:10:20Z https://scholar.dgist.ac.kr/handle/20.500.11750/60157 Title: 조직 또는 세포배양용 직립형 배양슬라이드 장치 Author(s): 이경희; 한민애; 이동규; 이창훈 Abstract: 본 발명은 해당 간격을 두고 대향면이 서로 마주보도록 구비하는 한 쌍의 슬라이드 사이에 세포 또는 조직이 배양되는 배양공간부를 형성하여, 층상 구조를 갖는 다양한 조직 및 기관을 배양하면서 세포분열, 생장, 분화 양상을 실시간으로 관찰-기록할 수 있는 배양 환경을 제공하여, 중층 구조를 형성하는 세포, 생체조직, 오가노이드, 인공피부, 기타 생물학적 배양체를 대상으로 배양 과정에서 나타나는 구조적, 생리학적 특성을 실시간으로 관찰하고 측정함으로써 조직 발달 과정, 약물에 대한 반응, 유전자 돌연변이에 의한 구조적 변형이나 물성 변형 등을 용이하게 연구할 수 있는 조직 또는 세포배양용 직립형 배양슬라이드 장치를 제공한다. https://scholar.dgist.ac.kr/handle/20.500.11750/60156 Title: 이종 세포/조직 공배양 기판 및 이의 제조방법 Author(s): 염지우; 이경희; 손혜림; 이동규; 노유진; 한민애; 진가연; 이창훈; 진권휴 Abstract: 본 발명은 외부에서 배양액을 유입하는 유입부와, 상기 유입부와 연결되어, 상기 유입부를 통해 유입된 배양액을 일측에서 타측으로 유동시키는 복수 개의 혼합채널과, 상기 혼합채널들의 최종단과 각각 연결되어, 상기 혼합채널을 통해 유입된 배양액으로 이종 세포 또는 조직을 배양하는 배양챔버와, 상기 배양챔버와 연결되어, 상기 배양챔버를 통과한 배양액을 일측에서 타측으로 유동시키는 배출채널과, 상기 배출채널의 타측단에 연결되어, 상기 배출채널에서 유입된 배양액을 배출하는 배출부를 형성한 채널층부재 및 상기 채널층부재의 상면에 결합되어, 상기 채널층부재에 형성된 혼합채널과, 배양챔버와, 배출채널을 외부로부터 밀폐하는 덮개층부재를 포함하여, 유체 흐름과 세포(조직) 배양 상태를 모니터링하기 위해 투명한 배양 환경을 제공하고, 다단을 이루는 혼합채널에 의해 농도구배로 진핵세포의 배양액과 원핵세포의 배양액을 서로 다르게 유지할 수 있으며, 진핵세포와 원핵세포가 동시에 배양되도록 하되, 서로 직접 접촉하지는 않아 진핵세포와 원핵세포의 교차 오염이 발생하지 않는 이종 세포/조직 공배양 기판 및 이의 제조방법을 제공한다. https://scholar.dgist.ac.kr/handle/20.500.11750/59909 Title: Erythropoietin-derived Non-erythropoietic Peptides Conferring Oxidative Stress Resistance to Keratinocytes and Fibroblasts Author(s): Han, Min Ae; Ashim, Janbolat; Ji, Youngheum; Kang, Eunho; Jeong, Minchan; Kim, Sung Jae; Yu, Wookyung; Kim, Jin Hae; Moon, Cheil; Lee, Chang-Hun Abstract: Erythropoietin (EPO) exerts tissue-protective effects; however, its erythropoietic activity limits broader use. Three EPO-derived peptides (ML1-C1/C2/C3) were designed from the C-helix of EPO to remove erythropoietic activity while retaining cell-protective activity. Circular dichroism and nuclear magnetic resonance spectroscopies were used to assess the solution structures of ML1-C1/C2/C3 peptides. The peptide activities for cytoprotection and growth support were assessed using skin-relevant cells, HaCaT cells and 3T3-L1 cells, which proposes an effect on skin epithelial keratinocytes and pre-adipocytic fibroblasts, respectively. Also, an erythroid-precursor cell line, TF-1, was used to evaluate the erythropoietic function of the three peptides. Spectroscopic analyses of ML1-C1/C2/C3 peptides revealed similar secondary structures and different flexibilities between the peptides. While ML1-C1 and ML1-C3 had highly flexible loop-like structures, ML1-C2 had less flexible loop-like structures. Also, their cellular effects vary in a cell type-dependent manner. The EPO-derived peptides can attenuate H2O2-induced loss of viability in HaCaT cells and 3T3-L1 cells. Under low-serum conditions, the three peptides promoted HaCaT proliferation, whereas only ML1-C1 improved 3T3-L1 proliferation. In TF-1 cells, none of the peptides increased cell viability or hemoglobin staining, whereas recombinant human EPO did, indicating the lack of erythropoietic activity of the peptides under experimental conditions. These findings support the potential of EPO-derived peptides as skin-protective agents and motivate future work for skin therapeutics or cosmetic purposes. https://scholar.dgist.ac.kr/handle/20.500.11750/59293 Title: Structure and function of the keratin 17 tail domain associated with keratin intermediate filament organization Author(s): Yeom, Jiwoo; Lee, Sanghoon; Ko, Young Ho; Hong, Eunmi; Kim, Jin Hae; Coulombe, Pierre A.; Lee, Chang-Hun Abstract: Keratins are the largest subgroup of intermediate filament proteins, forming 10-nm filaments from type I/II heterodimers, and occur primarily in epithelial cells. Keratin 6 (K6; type II) and Keratin 17 (K17; type I) show a complex expression pattern that includes induction following stress and in several diseases, including carcinomas. K17 is being used as a biomarker for several types of cancer. K6 and K17 sequences are respectively highly homologous to K5 and K14, which are expressed in the progenitor compartment of epidermis and related epithelia. The mechanical support roles of the K6/K17 and K5/K14 pairing require 10 nm filament assembly and the subsequent lateral association of these filaments to form thicker bundles. Previous studies showed that the non-helical tail domain of K14 is dispensable for 10 nm filament assembly but essential to the bundling of K5/ K14 filaments. Whether the K6/K17 pairing undergoes bundling, and whether the tail domain of K17 plays a role, is unknown. Here, we use sedimentation assays and electron microscopy to show that, when paired with K6, tailless K17 forms filaments that do not readily bundle. Nuclear magnetic resonance analysis revealed that the isolated K17 tail domain is an intrinsically disordered region (IDR). Follow-up studies with mutant K17 tail constructs suggest that IDR-like tail domains of keratins can form a curved local structure required for bundling and interact dynamically with other regions of keratin filaments in a flexible and heterogeneous manner. 2025-11-30T15:00:00Z